Leucine - Leu: és un d’un total de 21 proteinogènics aminoàcids solia construir proteïnes.En funció de l’estructura de les seves cadenes laterals, proteinogèniques aminoàcids es divideixen en diferents grups. Leucine, com la isoleucina, la valina, alanina i la glicina, és un aminoàcid amb una cadena lateral alifàtica. Alifàtic aminoàcids portar només un carboni de cadena lateral i no polars.Leucine, la isoleucina i la valina s’anomenen amino de cadena ramificada àcids a causa de la seva estructura molecular específica: aminoàcids de cadena ramificada (BCAA). Els BCAA es troben entre els amino neutres àcidsÉs per això que poden comportar-se tant en àcids (alliberament de protons) com en absorció bàsica de protons. La leucina no pot ser sintetitzada pel propi cos humà i, per tant, és essencial. Com a aminoàcid essencial per a la vida, la leucina s’ha d’ingerir en quantitats suficients amb proteïnes de la dieta per mantenir un equilibri nitrogen dieta i permetre un creixement normal.
Digestió de proteïnes i absorció intestinal
Hidròlisi parcial de la dieta proteïnes comença a la estómac. Les principals substàncies per a la digestió de proteïnes es secreten de diverses cèl·lules del gàstric mucosa. Les cèl·lules majors i menors produeixen pepsinogen, el precursor de l’enzim de trencament de proteïnes pepsina. Estómac produeixen les cèl·lules àcid gàstric, que afavoreix la conversió de pepsinogen a pepsina. A més, àcid gàstric redueix el pH, que augmenta pepsina La pepsina descompon la proteïna rica en leucina en productes de escissió de baix pes molecular, com ara poli i oligopèptids. Hi ha bones fonts naturals de leucina sèrum, ou, civada, blat de moro, mill i proteïna d’avellana, així com caseïna. Els poli i oligopèptids solubles entren posteriorment a intestí prim, el lloc de la principal digestió proteòlisi-proteïna. Al pàncrees, les proteases, que separen proteïnes enzims - es formen. Les proteases se sintetitzen i secreten inicialment com a zimògens, precursors inactius. Només es troba al intestí prim que són activades per enteropeptidases - enzims format a partir de la mucosa cèl · lules - calci i l’enzim digestiu tripsinaLes proteases més importants inclouen les endopeptidases i les exopeptidases. Les endopeptidases es divideixen proteïnes i polipèptids a l’interior molècules, augmentant l’atacabilitat terminal de les proteïnes. Les exopeptidases ataquen els enllaços peptídics de l’extrem de la cadena i poden separar específicament certs amino àcids de l’extrem carboxil o amino de la proteïna molècules. Es coneixen com a carboxi o aminopeptidases en conseqüència. Les endopeptidases i les exopeptidases es complementen a causa de la diferent especificitat del substrat en la divisió de proteïnes i polipèptids. L’elastasa endopeptidasa allibera específicament aminoàcids alifàtics, inclosa la leucina. Posteriorment, la leucina es troba al final de la proteïna i, per tant, és accessible per a la seva escissió carboxipeptidasa A. Aquesta exopeptidasa divideix els aminoàcids alifàtics i aromàtics dels oligopèptids. La leucina s’absorbeix de forma activa i electrògena a sodi cotransport als enteròcits (mucosa cèl·lules) de la intestí prim. Aproximadament entre el 30 i el 50% de la leucina absorbida ja està degradada i metabolitzada en els enteròcits. Transport de leucina i els seus metabòlits des de les cèl·lules a través del sistema portal fins a la fetge es produeix a través de diversos sistemes de transport al llarg del concentració gradient.Intestinal absorció d'aminoàcids és gairebé complet, gairebé al 100%. Aminoàcids essencials, com la leucina, la isoleucina, la valina i metionina, s'absorbeixen molt més ràpidament que aminoàcids no essencials. La descomposició de proteïnes dietètiques i proteïnes endògenes en productes de talla més petits no només és important per a la captació de pèptids i aminoàcids en enteròcits, sinó que també serveix per resoldre la naturalesa estranya de la molècula de proteïna i evitar reaccions immunològiques.
Degradació de proteïnes
La leucina i altres aminoàcids es poden metabolitzar i degradar en tots els teixits de l’organisme, alliberant NH3 en principi en totes les cèl·lules i òrgans. Amoníac permet la síntesi deaminoàcids essencials, purines, porfirines, proteïnes plasmàtiques i proteïnes de defensa contra les infeccions. Com que el NH3 en forma lliure és neurotòxic fins i tot en quantitats molt petites, s’ha de fixar i excretar. Amoníac llauna lead inhibint els greus danys cel·lulars metabolisme energètic i el pH canvia. La fixació es produeix a través del glutamat reacció deshidrogenasa. En aquest procés, Amoníac alliberat en teixits extrahepàtics es transfereix a alfa-cetoglutarat, formant-se glutamat. La transferència d'un segon grup amino a glutamat es tradueix en la formació de glutamina. El procés de glutamina la síntesi serveix com a amoníac preliminar desintoxicació. Glutamina, que es forma principalment a la cervell, transporta el NH3 lligat i per tant inofensiu al fetge. Altres formes de transport d 'amoníac cap al fetge són àcid aspàrtic i alanina. Aquest darrer aminoàcid es forma mitjançant la unió de l'amoníac a piruvat als músculs. Al fetge, l’amoníac s’allibera de glutamina, glutamat, alanina i aspartat. El NH3 s’introdueix ara en els hepatòcits (cèl·lules hepàtiques) per finalitzar desintoxicació amb l'ajut de carbamil-fosfat sintetasa a urea biosíntesi. Dos amoníac molècules formen una molècula de urea, que no és tòxic i s’excreta pels ronyons per l’orina. Es poden eliminar diàriament dos mols d’amoníac mitjançant la formació de urea. L'extensió de la síntesi d'urea està subjecta a la influència de dieta, especialment la ingesta de proteïnes quant a quantitat i qualitat biològica. En una mitjana dieta, la quantitat d’urea en orina diària oscil·la entre els 30 grams. Els individus amb una funció renal deteriorada no poden excretar l’excés d’urea a través de ronyó. Les persones afectades haurien de seguir una dieta baixa en proteïnes per evitar un augment de la producció i l'acumulació d'urea a la ronyó a causa de la degradació dels aminoàcids.
