Hemoglobina

estructura

L’hemoglobina és una proteïna del cos humà que té funcions importants per al transport d’oxigen a la zona sang. Proteïnes al cos humà sempre estan formats per múltiples aminoàcids units entre si. Els aminoàcids són parcialment captats pel cos amb els aliments, en part el cos també pot convertir altres molècules en aminoàcids mitjançant conversions enzimàtiques o produir-les completament per si mateix.

141 aminoàcids individuals s’uneixen formant una subunitat de l’hemoglobina, una globina. Una molècula d’hemoglobina consta de quatre globines, amb dues subunitats idèntiques formant cadascuna una molècula. Les globines es plegen formant una mena de butxaca on s'uneix una molècula d'hem, l'anomenat "complex de ferro".

Aquest complex de ferro, dels quals hi ha quatre en una molècula d’hemoglobina, uneix una molècula d’oxigen cadascuna, una d’O2. A causa del ferro de la seva estructura, l’hemoglobina pren un color vermell que dóna el conjunt sang el seu color. Si ara l’ió ferro uneix una molècula d’oxigen, el color de l’hemoglobina canvia de vermell fosc a vermell més clar.

Aquest canvi de color també es nota quan es compara venós i arterial sang. La sang arterial, que transporta més oxigen, té un color molt més clar. Les quatre subunitats de globina tenen un efecte especial en unir les quatre molècules d’oxigen.

Amb cada molècula d’oxigen que està lligada, es produeixen interaccions entre les quatre subunitats i es facilita la unió d’una altra molècula d’oxigen. Una hemoglobina carregada de quatre molècules d’oxigen és particularment estable. El llançament funciona de la mateixa manera.

Una vegada que una molècula d’oxigen surt de l’hemoglobina, el procés també es facilita per a les altres tres. En diferents situacions de la vida, els humans presentem diferents formes d’hemoglobina. De petit a l’úter, primer té hemoglobina embrionària i posteriorment fetal.

Les subunitats de globina difereixen en la seva estructura química i fan que l’hemoglobina infantil tingui una afinitat significativament superior per l’oxigen que l’hemoglobina dels humans adults. Això permet transferir l’oxigen de la sang de la mare a la sang del nen a la la placenta. L’ésser humà adult pot tenir dos tipus diferents d’hemoglobina, l’HbA1 o l’HbA2, tot i que l’HbA1 és predominant en el 98% de totes les persones.

If glicèmia els nivells es mantenen massa alts durant un llarg període de temps, pot haver-hi una hemoglobina juntament amb el sucre, l’HbA1c. En diagnòstic, s’utilitza principalment per analitzar a llarg termini glicèmia nivells. La methemoglobina és una forma no funcional.

Ja no pot unir l’oxigen. És present en petites quantitats en cada persona i es forma particularment fort en el fum inhalació o defectes genètics. Com més gran sigui la proporció, major serà la deficiència d’oxigen de l’organisme humà.

La funció de l’hemoglobina en el cos humà és vital. La molècula de ferro al centre de l’hem, que és transportada per cada subunitat de globina, uneix una molècula d’oxigen. Després que la sang venosa del cos es bombi per la dreta cor als pulmons, s’hi acumula amb l’oxigen inhalat.

A partir de llavors s’anomena ric en oxigen. Per sobre dels límits del alvèols pulmonars, l'oxigen es difon a través de les parets dels vasos, cap als glòbuls vermells, el eritròcits, i s’uneix químicament a l’ió ferro. La sang pren el típic color arterial vermell clar a causa de la unió i després es bomba pel cos des de l’esquerra cor a través del gran flux sanguini.

Al teixit que ha de subministrar oxigen a la sang, la sang flueix de manera particularment lenta pels capil·lars, de manera que el teixit amb deficiència d’oxigen pot extreure la molècula d’O2 de la sang rica en oxigen i l’hemoglobina es torna a la forma original. L'efecte de "cooperativitat" fa que les quatre unitats de globina facilitin mútuament la càrrega i descàrrega de molècules d'oxigen. Si una molècula d’oxigen ja està unida, es facilita molt la unió de les altres tres molècules.

Com a resultat, el contingut d’oxigen es manté estable de moment, fins i tot amb lleus limitacions en l’enriquiment d’oxigen. Fins i tot restriccions en la vellesa, es mantenen en alçades i lleugeres pulmó la disfunció inicialment no té una forta influència la saturació d’oxigen de la sang. Fins i tot si la pressió parcial d’oxigen a l’aire que respirem ja ha baixat a la meitat del seu valor original, la saturació d’oxigen de la sang encara supera el 80%. També és molt important que l’hemoglobina tingui la propietat d’unir l’oxigen a diferents graus segons el pH, la pressió parcial de CO2, la temperatura i el 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerat).

Això permet unir el màxim possible als pulmons i alliberar-se el màxim possible a la resta del teixit corporal quan sigui necessari. El 2,3-BPG, que es produeix cada vegada més durant entrenament en altitudper exemple, també permet al cos reduir la força d'unió de l'oxigen perquè pugui ser alliberat amb més facilitat. A més, l’hemoglobina també té la funció de transportar CO2 en certa mesura i alliberar-lo als pulmons.

En aquest procés, el diòxid de carboni també està unit a l’hemoglobina, però no al lloc d’unió de l’O2. Per a moltes malalties, el valor de l’hemoglobina és significatiu. Especialment les malalties per deficiència, que s’anomenen anèmies, són un problema comú.