La proteïna tropomiosina es troba principalment en el múscul estricat i participa en la contracció muscular. Les mutacions genètiques poden afectar l’estructura de la tropomiosina molècules produït, causant diverses malalties, incloses diverses formes de cardiomiopatia així com artrogriposi múltiple congènita i miopatia nemalina.
Què és la tropomiosina?
La tropomiosina és una proteïna que es troba al cos humà principalment en el múscul esquelètic. El bioquímic Kenneth Bailey va descriure la proteïna per primera vegada el 1946. Un sol múscul està compost per molts fibra muscular feixos, que al seu torn estan formats per les fibres musculars. Cada fibra no està composta per una única cèl·lula muscular clarament delimitada, sinó per un teixit amb molts nuclis cel·lulars. Dins d’aquestes unitats, les miofibrilles representen fibres més fines; les seves seccions transversals s’anomenen sarcomers. Un sarcòmer consisteix en dos tipus de fils que s’enclaven alternativament, com en un engranatge o cremallera. Algunes d’aquestes cadenes són miosina i les altres són un complex d’actina i tropomiosina. En aquest complex, l’actina molècules formen una cadena més gruixuda al voltant de la qual s’enfilen dues cadenes de tropomiosina.
Anatomia i estructura
La tropomiosina es compon de dues parts: α i β. Els dos blocs de construcció tenen un total de 568 aminoàcids, de les quals 284 són α-tropomiosina i 284 són β-tropomiosina. Aquests aminoàcids cadascuna s’alinea per formar llargues cadenes, que finalment s’uneixen formant una macromolècula en forma de vareta. La seqüència de aminoàcids i l'estructura de la proteïna es determina genèticament; en humans, els gens següents són els responsables: TPM1 al 15è cromosoma, TPM2 al 9è cromosoma, TPM3 al primer cromosoma i TMP4 al 19è cromosoma. La cadena de tropomiosina (amb ambdues subunitats) serpenteja al voltant dels filaments d’actina més gruixuts del múscul esquelètic estriada. També s’hi adjunta troponina, una altra proteïna.
Funció i rols
Es requereix tropomiosina per a la contracció del múscul esquelètic. Quan un impuls nerviós arriba al múscul, l’estímul elèctric es propaga primer a través del sarcolema i dels túbuls T, acabant donant lloc a l’alliberament de calci ions al reticle sarcoplasmàtic. Els ions s’uneixen transitòriament a troponina, que es troba a la cadena de tropomiosina. Com a resultat, el fitxer calci els ions alteren les propietats físiques de la molècula. El troponina es desplaça lleugerament a la superfície i, per tant, s’allunya dels llocs on la miosina també es pot unir. La miosina forma les fibres complementàries al complex actina / tropomiosina. Al final del filament de miosina hi ha dos anomenats caps. Els caps de miosina es poden unir als llocs del filament d’actina que ara ja no estan ocupats per la troponina. Després d'acoblar-se a la fibra, els caps de miosina es capgiren, empenyent-se així entre els filaments d'actina / tropomiosina, cosa que escurça el sarcomer. Al mateix temps, aquest procés es produeix no només en un sarcòmer, sinó en molts. Els nombrosos sarcomers contractats provoquen, per tant, el fibra musculari, per tant, el múscul en el seu conjunt, es contraurà. En aquest procés, un senyal nerviós sovint irrita diversos centenars de fibres musculars. L'efecte suavitzant de adenosina el trifosfat (ATP) permet la miosina cap per desprendre’s de l’actina de nou. La contracció del múscul llis és una mica diferent. En els éssers humans, el múscul llis envolta els òrgans o es produeix a les parets de sang d'un sol ús i multiús.. Es pot contraure amb més força que el múscul estricat. Tot i que el múscul esquelètic té una estructura estriada, el múscul llis forma una superfície plana formada per cèl·lules individuals. A més de l’actina i la tropomiosina, el múscul llis té dos altres proteïnes, caldesmon i calmodulina, la interacció dels quals influeix en la tensió muscular. La tropomiosina actua principalment sobre la calmodulina. A més, la tropomiosina també té un paper en altres processos biològics. Per exemple, sembla influir en la unió de l'actina al citoesquelet i tenir un efecte en la divisió cel·lular.
Malalties
Una malaltia que es pot associar a la tropomiosina és la hipertròfica cardiomiopatia. Aquesta és una cor malaltia en què els sarcomers (seccions de les fibres musculars) s’engreixen, cosa que també afecta el gruix global de les fibres musculars. Com a resultat, símptomes com una sensació de pressió a la pit, mareig, falta d'alè, síncope i angina es poden desenvolupar atacs de pectoris. En aquest cas, es deuen a problemes funcionals de cor múscul. La causa més freqüent (40-60%) d’hipertròfica cardiomiopatia es troba en els gens: Alteracions (mutacions) lead a errors en el codi genètic i, en conseqüència, a la síntesi defectuosa de proteïnes. Això també pot afectar els diversos proteïnes que fer fibres musculars. En la miocardiopatia restrictiva, es produeix un enduriment de la cor múscul. La causa és un excés de teixit connectiu. La miocardiopatia restrictiva condueix a la insuficiència cardíaca, que es caracteritza típicament per respiració problemes, edema, sec tes, fatiga, esgotament, mareig, síncope, palpitacions i diversos problemes digestius. Menys freqüentment, les persones afectades es confonen i pateixen memòria problemes o limitacions en el rendiment cognitiu. La cardiomiopatia dilatada també pot resultar d’un defecte en els gens de la tropomiosina. Si es manifesta aquesta malaltia cardíaca, sovint s’acompanya de global la insuficiència cardíaca i / o insuficiència cardíaca esquerra progressiva. A més, trastorns respiratoris, embolis i arítmies cardíaques pot fer-se evident. Altres dos trastorns que poden estar relacionats amb la tropomiosina, alguns dels quals es basen en mutacions, són la miopatia per nemalin, en què els músculs es poden veure afectats de diverses maneres, i l’artrogriposi múltiple congènita, articulacions endurir-se. Tot i això, tots aquests trastorns poden ser deguts a altres causes; les mutacions en els gens de la tropomiosina només representen una possibilitat.
