Metionina: definició, síntesi, absorció, transport i distribució

L-metionina pertany a l'essencial (vital) aminoàcids i no pot ser produït pel propi organisme humà. En conseqüència, una ingesta dietètica adequada té una importància considerable. Metionina és una font important de sofre en l’humà dieta. Té una sofre àtom organicament unit a la cadena lateral entre els grups CH2 i CH3. L’enllaç CH3-S-CH2-R- també s’anomena tioèter, on R representa el residu orgànic del metionina molècula. A més de metionina, cisteïna també és un dels sofre-que conté aminoàcids, que reacciona amb un altre cisteïna molècula per formar un pont disulfur - enllaç entre dos àtoms de sofre, enllaç SS - per formar cistina. La captació de l'element traça sofre es produeix predominantment en forma de metionina i S cisteïna. Com que el grup lateral de la metionina no porta cap càrrega positiva ni negativa, la metionina és un aminoàcid neutre i no polar necessari per a la síntesi endògena de proteïnes i per aquest motiu s’anomena proteinogènic. En la biosíntesi de proteïnes, la metionina serveix com a aminoàcid inicial durant la traducció. Biosíntesi de proteïnes o general L’expressió es refereix a la producció d’una proteïna o polipèptid i consisteix en el procés de transcripció -formació de l’ARN missatger a partir de l’ADN- i traducció-síntesi d’una proteïna a partir de l’ARN missatger. La traducció, que té lloc al citosol de les cèl·lules, es troba aigües avall de la transcripció i implica la transcripció de l’ARN missatger (ARNm) amb la participació de ribosomes i transferir ARN molècules (ARNt). L'ARNm passa del lloc de la seva síntesi, el nucli, lligat a proteïnes a través dels porus nuclears fins al citosol de les cèl·lules. L’ARNt molècules proporcionar el aminoàcids per a la biosíntesi de proteïnes i s'uneixen a l'ARNm, mentre que el ribosomes vincula l’amino individual àcids junts per formar un polipèptid per translocació (canvi de lloc) a l’ARNm. El ribosomes són els responsables finals de convertir la seqüència de bases de l’ARNm en una seqüència d’aminoàcids i, per tant, en una proteïna. Formació de proteïnes a partir d’aminoindividus àcids sempre comença a l'inici del codó AUG de l'ARNm. Els tres bases adenina-uracil-guanina - triplet base, codó - codi específic per a la metionina. Segons això, el tRNA que inicia la biosíntesi de proteïnes (formació de nous proteïnes) s’ha de carregar amb metionina per poder unir-se amb el seu triplet base UAC al codó inicial de l’ARNm sota la influència d’un ribosoma. En un pas més, un segon ARNt carregat amb un aminoàcid s’uneix al següent codó de l’ARNm, també amb la cooperació del ribosoma. Quin amino àcids són subministrats pel tRNA molècules depèn de la funció de la proteïna a sintetitzar, que la proteïna ha de realitzar a l’organisme després de la seva finalització. Posteriorment, l'aminoàcid del segon ARNt, per exemple alanina, es transfereix enzimàticament a la metionina mitjançant la unió d 'alanina i metionina mitjançant un enllaç peptídic: formació d'un dipèptid. Mitjançant la translocació del ribosoma sobre l'ARNm i el lliurament d'altres aminoàcids amb l'ajut de molècules de tRNA, el dipèptid s'estén a una cadena peptídica. La cadena polipeptídica creix fins que apareix un dels tres codons aturats de l’ARNm. Les molècules de tRNA carregades d’aminoàcids ja no s’uneixen, la proteïna sintetitzada es cliva i l’ARNm es desprèn del ribosoma. La proteïna completa ara pot realitzar la seva funció en l'organisme. A causa de la seva importància com a aminoàcid inicial en la traducció, la metionina - representa el primer aminoàcid N-terminal - de qualsevol proteïna.

Absorció intestinal

Proteïna dietètica rica en metionina, com ara ou, peix, fetge, Nou de Brasil i sencera blat de moro proteïna, ja es divideix en productes de talla més petits, com ara poli i oligopèptids estómac per l’enzim que divideix proteïnes pepsina. El lloc de proteòlisi principal (digestió de proteïnes) és el intestí prim. Allà, els pèptids entren en contacte amb proteases específiques (trencament de proteïnes enzims), que alliberen els aminoàcids individuals que fer els poli i oligopèptids. Les proteases es produeixen al pàncrees i es secreten al intestí prim com a zimògens (precursors inactius). Poc abans de l'arribada de proteïnes dietètiques, els zimògens són activats per enteropeptidases, calci i l’enzim digestiu tripsina.A la llum del intestí prim, els pèptids es divideixen a l'interior de la molècula sota la influència de les proteases quimotripsina B i C, alliberant metionina a l'extrem C-terminal de la cadena peptídica. La metionina es troba ara al final de la proteïna, cosa que la fa accessible per a la seva escissió zinc-dependent carboxipeptidasa A. Les carboxipeptidases són proteases que ataquen exclusivament els enllaços peptídics de l’extrem de la cadena i, per tant, separen certs aminoàcids de l’extrem carboxi o amino de les molècules de proteïnes. En conseqüència, es coneixen com a carboxi o aminopeptidases. La metionina es pot absorbir com un aminoàcid lliure o unir-se a altres aminoàcids, en forma de di- i tripèptids. En la forma lliure i no lligada, la metionina s’absorbeix de forma activa i electrògena en els enteròcits (mucosa cèl·lules) de l’intestí prim a sodi cotransport. Conduir aquest procés és molt aviat sodi gradient mantingut per sodi /potassi ATPasa. Si la metionina encara forma part de di- o tripèptids, aquests es transporten als enteròcits contra a concentració gradient en cotransport de protons. Intracel·lularment, els pèptids es descomponen per amino i dipeptidases en aminoàcids lliures, inclosa la metionina. La metionina abandona els enteròcits a través de diversos sistemes de transport al llarg del concentració gradient i es transporta al fetge a través del portal sang. Intestinal absorció de metionina és gairebé complet, gairebé al 100%. No obstant això, hi ha diferències en la rapidesa de absorció. Aminoàcids essencials, com la metionina, leucina, la isoleucina i la valina s’absorbeixen molt més ràpidament que aminoàcids no essencials. La descomposició de proteïnes dietètiques i endògenes en productes de escissió de baix pes molecular no només és important per a la captació de pèptids i aminoàcids en enteròcits, sinó que també serveix per resoldre la naturalesa estranya de la molècula de proteïna i per evitar reaccions immunològiques.