Hemoglobina La síntesi es compon de síntesi d’hem i síntesi de globines. Finalment, es produeix la vinculació del grup hemo protèsic amb quatre globines cadascuna per formar el de ferro-que conté complex proteic hemoglobina. Tant els trastorns de la síntesi de l'heme com la síntesi de globines poden lead a greu health problemes.
Què és la síntesi d’hemoglobina?
Hemoglobina és un de ferro-que conté un complex proteic que es troba en vermell sang cèl · lules. Per entendre la síntesi d’hemoglobina, primer cal conèixer l’estructura de l’hemoglobina. L’hemoglobina és una de ferro-conté un complex proteic, que consta de quatre subunitats de globina, cadascuna amb un grup hemòtic protèsic. En l’hemoglobina humana adulta, hi ha dues alfa-globines idèntiques i dues beta-globines idèntiques com a subunitats. Cadascuna d’aquestes subunitats s’uneix a un grup hemo protètic, que consisteix en un complex porfirina-ferro II. Per tant, un complex d’hemoglobina conté quatre grups hemos cadascun. Cada grup hemo pot complexar un oxigen molècula a l’ió ferro II en funció de l’entorn químic. Depenent de quants grups hemo es carreguin oxigen, parlem d’oxihemoglobina (rica en oxigen) o de desoxihemoglobina (pobra en oxigen). L’ió ferro II es troba al centre de l’anell de porfirina. Al seu costat, hi ha un enllaç complex amb el residu d’histidina de la globina. A l’altre costat, segons l’estat energètic de l’ió ferro, an oxigen la molècula pot estar complexa. L’estat energètic està influït per les condicions físiques i químiques externes a causa dels canvis conformacionals de la globina.
Funció i tasca
L’últim pas en la síntesi d’hemoglobina és el muntatge del grup hemo protètic amb les quatre unitats de globina en un complex proteic que conté ferro. Els components individuals estan formats per vies biosintètiques independents. Els materials de partida per a l’anell de porfirina del grup hemo són l’aminoàcid glicina i el succinil-CoA. Succinyl-CoA està compost per coenzim A i àcid succínic. L’àcid succínic és un producte intermedi en la descomposició dels cossos cetònics rics en energia metabolisme energètic. Amb l'ajut de l'enzim àcid delta-aminolevulinic sintasa, l'àcid delta-aminolevulinic es sintetitza a partir de succinil-CoA i glicina. Amb el eliminació d'una molècula de aigua, Dos molècules de l’àcid delta-aminolevulinic es condensa per formar el derivat del pirrol porfobilinogen. Amb el eliminació of Amoníac i amb l'ajut de l'enzim uroporfirinogen I sintetasa, quatre molècules del porfobiliogen reaccionen formant hidroximetilbilà. Això es transforma en uroporfirinogen III amb formació d'anells. Descarboxilació enzimàtica i deshidrogenació a la mitocòndries produeix protoporfirina. Amb l’enzim ferrochelatase s’incorpora a aquesta molècula un ió ferro II per formar hem. Al citosol de la cèl·lula, l’hemo s’uneix amb la proteïna globina per formar el complex proteic que conté ferro, l’hemoglobina. La síntesi de globines individuals es produeix mitjançant una biosíntesi de proteïnes normal. Com s’ha esmentat anteriorment, el complex d’hemoglobina adulta rep dues subunitats idèntiques cadascuna d’alfa i beta-globines. A causa de la seva complexa estructura, l’hemoglobina acabada ha desenvolupat la capacitat de transportar oxigen i subministrar-lo a totes les cèl·lules de l’organisme. Tanmateix, la unió del ferro central a l’oxigen no és molt forta i és fàcilment influenciada per factors físics i químics externs. Això permet a l’hemoglobina absorbir ràpidament l’oxigen i alliberar-lo ràpidament. Per tant, la càrrega d’oxigen de l’hemoglobina depèn, entre altres coses, dels factors del valor PH, carboni pressió parcial de diòxid o oxigen, o fins i tot temperatura. Aquestes variables que influeixen canvien la conformació de les globines, per exemple, de manera que la unió a l'oxigen es pot enfortir o afeblir mitjançant lleugers canvis en les relacions energètiques i estèriques. Per tant, a un PH baix i a un alt carboni a pressió parcial de diòxid, la unió de l’oxigen a l’ió ferro II es debilita, afavorint l’alliberament d’oxigen. És en aquestes condicions que es produeix una major rotació metabòlica, que també té una major demanda d’oxigen. Per tant, el sistema de transport d’oxigen s’adapta millor a les necessitats físiques mitjançant la funció d’hemoglobina.
Malalties i malalties
Les alteracions en la síntesi d’hemoglobina poden lead a diverses malalties. Per exemple, hi ha diverses malalties genètiques que es basen en un trastorn de la síntesi d’hemes. En aquest cas, els precursors de l'heme s'acumulen al cos, cosa que condueix, entre altres coses, a una extrema sensibilitat a la llum. En aquests anomenats porfíries, les porfirines s'emmagatzemen a sang d'un sol ús i multiús. o fins i tot la fetge. Quan s’exposen a la llum, algunes formes de porfíries emmagatzemar major energia radiant. Quan s’allibera l’energia, es formen radicals d’oxigen que ataquen i destrueixen el teixit exposat. Pruïja i ardent dolor desenvolupar. Hi ha set formes de porfíries. La formació de l'heme és un procés de vuit passos en el qual set enzims hi estan implicats. Si un enzim funciona insuficientment, el precursor respectiu s’emmagatzema en aquest punt de síntesi d’hemes. En funció dels símptomes, les porfíries es divideixen en dos grups principals. Les anomenades porfíries cutànies es caracteritzen per ser doloroses fotosensibilitat dels pell. En les porfíries hepàtiques, fetge predomina la afectació amb la severa Mal de panxa, nàusea i vòmits. En molts casos, però, hi ha una superposició dels dos complexos de símptomes. Les porfíries sovint presenten un curs episòdic amb atacs aguts. Segons el tipus de porfíria, aquests es manifesten en dolor sobtat pell reaccions, còlics Mal de panxa, nàusea/vòmits, coloració vermella de l’orina, convulsions, dèficits neurològics o fins i tot psicosis. Altres trastorns de la síntesi d’hemoglobina es refereixen a la síntesi defectuosa de globina molècules a causa de mutacions dels gens corresponents. En són exemples les anomenades cèl·lules falciformes anèmia o les talassèmies. A cèl·lula falç anèmia, la proteïna de la subunitat beta-globina està alterada genèticament. A la posició sis d'aquesta proteïna, l'aminoàcid àcid glutàmic és substituït per valina. En absència d’oxigen, l’hemoglobina en qüestió es deforma en forma de falç, aglutinant-se i obstruint-se petites sang d'un sol ús i multiús.. Això té com a resultat la posada en perill trastorns circulatoris. Les talassèmies són un grup de diferents malformacions de l’hemoglobina que tenen com a resultat la reducció de la formació de cadena de globina alfa o beta globina. El símptoma més important és greu anèmia.
