Lisina (Lys) és un dels 21 L-aminoàcids que s'incorporen regularment a proteïnes. Per aquesta raó, lisina es diu proteinogènic i és essencial per a la biosíntesi de proteïnes i el manteniment del múscul i teixit connectiu. Un dèficit de lisina pot afectar la biosíntesi de proteïnes (formació de nous proteïnes). Segons la seva estructura i composició química, la lisina pertany al bàsic aminoàcids, que també inclouen histidina i arginina. Des dels tres aminoàcids consten de sis carboni els àtoms i un grup bàsic, s’anomenen hexon bases. A la lisina, el grup amino lliure (NH2) de la cadena lateral reacciona com a base, especialment si el pH és massa baix o àcid. Si aquest és el cas, el grup lliure de lisina NH2 agafa protons (H +) de l’entorn i es converteix en NH3 +. A través de l’enllaç de protons, la lisina augmenta el pH de l’entorn i al mateix temps adquireix una càrrega positiva. D’aquesta manera, amino bàsic àcids mantenir el pH a l’espai extracel·lular i intracel·lular de l’organisme. La lisina no és produïda pel propi cos humà i, per tant, és essencial (necessària per a la vida). A més de la lisina, altres vuit amino àcids es consideren essencials, tots els quals s’han de subministrar amb aliments i no es poden substituir per altres aminoàcids. Mentre que set dels aminoàcids essencials es poden formar en el metabolisme intermediari a partir dels seus alfa-cetoàcids corresponents mitjançant una reacció de transaminació, no és el cas de la lisina i la treonina. Són transaminats irreversiblement i, en conseqüència, es coneixen com a aminoàcids essencials pròpiament dita.
Digestió i absorció intestinal
La hidròlisi parcial de les proteïnes de la dieta comença al estómac. Les substàncies importants per a la digestió de proteïnes es secreten de diverses cèl·lules del gàstric mucosa. Les cèl·lules principals produeixen pepsinogen, el precursor de l’enzim de trencament de proteïnes pepsina. Les cèl·lules parietals produeixen àcid gàstric (HCl), que afavoreix la conversió de pepsinogen en pepsina. A més, l’HCl redueix el pH gàstric, que augmenta pepsina activitat. La pepsina descompon la proteïna rica en lisina en productes de escissió de baix pes molecular, com ara poli i oligopèptids. Hi ha bones fonts naturals de lisina sèrum, ou, carn, soja, germen de blat, llenties i proteïna amarant, així com caseïna. A més, el cuina aigua de patates té altes quantitats de lisina perquè l’aminoàcid es dissol de la proteïna de la patata per l’acció de la calor. Els poli i oligopèptids solubles entren posteriorment al intestí prim, el lloc de la proteòlisi principal (digestió de proteïnes). Proteases (trencament de proteïnes enzims) es formen a les cèl·lules acinàries del pàncrees (pàncrees). Les proteases se sintetitzen i secreten inicialment com a zimògens, precursors inactius. No és fins al intestí prim que els zimògens són activats per enteropeptidases, calci i l’enzim digestiu tripsina. Les enteropeptidases són enzims produïts pels enteròcits (cèl·lules de l’intestí mucosa) i secretada quan arriba la proteïna alimentària. Juntament amb calci, Es lead a la conversió de tripsinogen a tripsina a la llum intestinal, que al seu torn és responsable de l’activació d’altres zimògens derivats de la secreció pancreàtica. Les proteases més importants inclouen les endopeptidases i les exopeptidases. Endopeptidases, com ara tripsina, quimotripsina, elastasa, colagenasa, i l’enteropeptidasa, cliva proteïnes i polipèptids a l’interior molècules, augmentant l’atacabilitat terminal de les proteïnes. Exopeptidases, com ara carboxipeptidasa A i B, i amino i dipeptidases, ataquen els enllaços peptídics de l’extrem de la cadena i poden separar específicament certs amino àcids de l’extrem carboxi o amino de la proteïna molècules. Es coneixen en conseqüència com a carboxi o aminopeptidases. Les endopeptidases i les exopeptidases es complementen en la divisió de proteïnes i polipèptids a causa de la seva diferent especificitat de substrat. La tripsina endopeptidasa allibera específicament els aminoàcids bàsics lisina, arginina, histidina, ornitina i cistina a l’extrem C-terminal de la cadena peptídica. La lisina es troba posteriorment al final de la proteïna i, per tant, és accessible per a la seva escissió carboxipeptidasa B. Aquesta exopeptidasa divideix exclusivament aminoàcids bàsics dels oligopèptids. Al final de la digestió de les proteïnes, la lisina és present com a aminoàcid lliure o lligada a altres aminoàcids, en forma de di- i tripèptids. sodi cotransport als enteròcits (mucosa cèl·lules) de la intestí prim. La força motriu d’aquest procés és un valor cel·lular dirigit sodi gradient, que es manté amb l'ajut de sodi /potassi ATPasa. Si la lisina encara forma part de di- o tripèptids, aquests es transporten als enteròcits contra a concentració gradient en H + cotransport. Intracel·lularment, els pèptids es descomponen per amino i dipeptidases en aminoàcids lliures, inclosa la lisina. La lisina surt dels enteròcits a través de diversos sistemes de transport al llarg del concentració gradient i es transporta al fetge a través del portal sang. Intestinal absorció de lisina és gairebé completa, gairebé al 100%. No obstant això, hi ha diferències en la velocitat de absorció. Aminoàcids essencials, com ara lisina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptòfani metionina, s'absorbeixen molt més ràpidament que aminoàcids no essencials. En comparació amb els aminoàcids neutres, els aminoàcids amb un grup lateral bàsic s’absorbeixen en els enteròcits a un ritme molt més lent. La descomposició de proteïnes dietètiques i endògenes en productes de talla més petits no només és important per a la captació de pèptids i aminoàcids en enteròcits, sinó que també serveix per resoldre la naturalesa estranya de la molècula de proteïna i evitar reaccions immunològiques.
