Valine (Val) és el tercer aminoàcid de cadena ramificada: anglès: Branched Chain Aminoàcids (BCAA). M'agrada leucina i isoleucina, la valina té una disposició de cadena ramificada a la seva estructura. A causa d’aquesta estructura molecular específica, ni l’animal ni l’organisme humà poden acumular valina, motiu pel qual aquest aminoàcid s’anomena essencial (necessari per a la vida). Finalment, la valina s’ha d’ingerir en quantitats suficients amb proteïna de la dieta per mantenir un nitrogen equilibrar i permeten un creixement normal. La vàlica és una de les 21 proteïnogèniques aminoàcids solia construir proteïnes. Tot important proteïnes del cos contenen valina en concentracions del 5-8%. Depenent de l’estructura de les seves cadenes laterals, proteinogèniques aminoàcids es divideixen en diferents grups. Valina, com la isoleucina, leucina, alanina i la glicina, és un aminoàcid amb una cadena lateral alifàtica. Amino alifàtic àcids portar només un carboni de cadena lateral i no polars. La valina és un dels amino neutres àcidsés per això que pot comportar-se tant protons receptors àcids (alliberadors de protons) com alcalins. El 1901, Herman Emil Fischer, el fundador de la bioquímica moderna, va aïllar per primer cop l’aminoàcid essencial valina de la caseïna. La caseïna és una proteïna coagulant grossa de llet i, per tant, el component principal del formatge i la quallada. Estructuralment, la valina es deriva de l’àcid isovalèric per substitució de a hidrogen àtom amb un grup amino (NH2), un hemiterpè d’àcid monocarboxílic també conegut com àcid 3-metilbutíric.
Digestió de proteïnes i absorció intestinal
Hidròlisi parcial de la dieta proteïnes comença a la estómac. Les principals substàncies per a la digestió de proteïnes es secreten de diverses cèl·lules del gàstric mucosa. Les cèl·lules majors i menors produeixen pepsinogen, el precursor de l’enzim de trencament de proteïnes pepsina. Estómac produeixen les cèl·lules àcid gàstric, que afavoreix la conversió de pepsinogen a pepsina. A més, àcid gàstric redueix el pH, que augmenta pepsina activitat. La pepsina descompon la proteïna rica en valina en productes de escissió de baix pes molecular, com ara poli i oligopèptids. Les bones fonts naturals de valina inclouen la caseïna, sèrum, proteïnes d’ou, carn, civada, arròs integral i avellana. Els poli i oligopèptids solubles entren posteriorment a la intestí prim, lloc de proteòlisi major (digestió de proteïnes). Proteases (trencament de proteïnes enzims) es produeixen al pàncrees. Les proteases se sintetitzen i secreten inicialment com a zimògens, precursors inactius. Només es troba al intestí prim que són activades per enteropeptidases - enzims format a partir de la mucosa cèl · lules - calci i l’enzim digestiu tripsina. Les proteases més importants inclouen les endopeptidases i les exopeptidases. Les endopeptidases cliven proteïnes i polipèptids a l’interior molècules, augmentant l’atacabilitat terminal de les proteïnes. Les exopeptidases ataquen els enllaços peptídics de l’extrem de la cadena i poden separar específicament certs amino àcids de l’extrem carboxil o amino de la proteïna molècules. Es coneixen com a carboxi o aminopeptidases en conseqüència. Les endopeptidases i les exopeptidases es complementen en la divisió de proteïnes i polipèptids a causa de la seva diferent especificitat de substrat. Els aminoàcids alifàtics específics, inclosa la valina, són alliberats per l'elastasa endopeptidasa. La valina es troba posteriorment al final de la proteïna i, per tant, és accessible per a la seva escissió carboxipeptidasa A. Aquesta exopeptidasa divideix els aminoàcids alifàtics i aromàtics dels oligopèptids. La valina s’absorbeix de forma activa i electrògena sodi cotransport als enteròcits (mucosa cèl·lules) de la intestí prim. Al voltant del 30 al 50% de la valina absorbida ja està degradada i metabolitzada en els enteròcits. Transport de valina i els seus metabòlits des de les cèl·lules a través del sistema portal fins al fetge es produeix al llarg del concentració gradient mitjançant diversos sistemes de transport. Intestinal absorció d'aminoàcids és gairebé complet, gairebé al 100%. Aminoàcids essencials, com ara valina, isoleucina, leucinai metionina, s'absorbeixen molt més ràpidament que aminoàcids no essencials.La descomposició de proteïnes dietètiques i endògenes en productes de talla més petits no només és important per a la captació de pèptids i aminoàcids en enteròcits, sinó que també serveix per resoldre la naturalesa estranya de la molècula de proteïna i evitar reaccions immunològiques.
Degradació de proteïnes
La valina i altres aminoàcids es poden metabolitzar i degradar en tots els teixits de l’organisme, alliberant NH3 en principi en totes les cèl·lules i òrgans. Amoníac permet la síntesi deaminoàcids essencials, purines, porfirines, proteïnes plasmàtiques i proteïnes de defensa contra les infeccions. Com que el NH3 en forma lliure és neurotòxic fins i tot en quantitats molt petites, s’ha de fixar i excretar. Amoníac inhibint pot causar greus danys cel·lulars metabolisme energètic i els canvis de pH. La fixació es produeix mitjançant glutamat reacció deshidrogenasa. En aquest procés, Amoníac alliberat en teixits extrahepàtics es transfereix a alfa-cetoglutarat, produint glutamat. La transferència d'un segon grup amino a glutamat es tradueix en la formació de glutamina. El procés de glutamina la síntesi serveix com a amoníac preliminar desintoxicació. Glutamina, que es forma principalment a la cervell, transporta el NH3 lligat i per tant inofensiu al fetge. Altres formes de transport d 'amoníac cap al fetge són àcid aspàrtic i alanina. Aquest darrer aminoàcid es forma mitjançant la unió de l'amoníac a piruvat als músculs. Al fetge, l’amoníac s’allibera de glutamina, glutamat, alanina i aspartat. El NH3 s’introdueix ara en els hepatòcits (cèl·lules hepàtiques) per finalitzar desintoxicació amb l'ajut de carbamil-fosfat sintetasa a urea biosíntesi. Dos amoníac molècules formen una molècula de urea, que no és tòxic i s’excreta pels ronyons per l’orina. Mitjançant la formació de ureaEs poden eliminar 1-2 mols d'amoníac diàriament. L'extensió de la síntesi d'urea està subjecta a la influència de dieta, especialment la ingesta de proteïnes quant a quantitat i qualitat biològica. En una mitjana dieta, la quantitat d’urea en orina diària oscil·la entre els 30 grams. Les persones amb alteració de la funció renal no poden excretar l'excés d'urea a través de la ronyó. Les persones afectades haurien de seguir un contingut baix en proteïnes dieta per evitar un augment de la producció i acumulació d 'urea al ronyó a causa de la degradació dels aminoàcids.
