Isoleucina
Proteinogènic aminoàcids es poden dividir en diferents grups en funció de l'estructura de les seves cadenes laterals. Isoleucina, juntament amb leucina, valina, alanina, i la glicina, pertany al aminoàcids amb cadenes laterals alifàtiques, és a dir, que només en porten una carboni de cadena lateral i no polars. A més, la isoleucina, leucina i valina s’anomenen cadena ramificada aminoàcids a causa de la seva estructura molecular específica: aminoàcids de cadena ramificada - BCAA. Els BCAA pertanyen a l’amino neutre àcids, motiu pel qual es poden comportar tant àcid com bàsicament. La isoleucina no pot ser sintetitzada pel propi cos humà i, per tant, és essencial (necessària per a la vida). Com a aminoàcid essencial, la isoleucina s'ha de consumir en quantitats suficients amb proteïnes dietètiques per mantenir un equilibri nitrogen dieta i permetre un creixement normal.
Digestió de proteïnes i absorció intestinal
Hidròlisi parcial de la dieta proteïnes comença a la estómac. Les principals substàncies per a la digestió de proteïnes es secreten de diverses cèl·lules del gàstric mucosa. Les cèl·lules majors i menors produeixen pepsinogen, el precursor de l’enzim de trencament de proteïnes pepsina. Estómac produeixen les cèl·lules àcid gàstric, que afavoreix la conversió de pepsinogen a pepsina. A més, àcid gàstric redueix el pH, que augmenta pepsina activitat. La pepsina trenca especialment les proteïnes riques en isoleucina sèrum proteïna, caseïna, carn, ou i proteïnes d’avellana en productes de escissió de baix pes molecular, com ara poli i oligopèptids. Els poli i oligopèptids solubles entren a la intestí prim, el lloc de la principal proteòlisi: la digestió de proteïnes. Al pàncrees, les proteases, que separen proteïnes enzims - es formen. Les proteases se sintetitzen i secreten inicialment com a zimògens, precursors inactius. Només al intestí prim estan activats per enteropeptidases - enzims format a partir de la mucosa cèl · lules -, calci i l’enzim digestiu tripsina. Les proteases més importants inclouen les endopeptidases i les exopeptidases. Les endopeptidases es divideixen proteïnes i polipèptids a l’interior molècules, augmentant l’atacabilitat terminal de les proteïnes. Les exopeptidases ataquen els enllaços peptídics de l’extrem de la cadena i poden separar específicament certs amino àcids de l’extrem carboxil o amino de la proteïna molècules. Es coneixen com a carboxi o aminopeptidases en conseqüència. Les endopeptidases i les exopeptidases es complementen mútuament en el clivatge de proteïnes i polipèptids per la seva diferent especificitat de substrat. Amino alifàtic específic àcids, inclosa la isoleucina, són alliberades per l'elastasa endopeptidasa. La isoleucina es troba posteriorment al final de la proteïna i, per tant, és accessible per a la seva escissió carboxipeptidasa A. Aquesta exopeptidasa divideix els aminoàcids alifàtics i aromàtics dels oligopèptids. La isoleucina s’absorbeix de forma activa i electrògena sodi cotransport als enteròcits - mucosa cèl·lules - del intestí prim. Aproximadament entre el 30 i el 50% de la isoleucina absorbida ja està degradada i metabolitzada en els enteròcits. Transport de la isoleucina i els seus metabòlits des de les cèl·lules a través del sistema portal fins a la fetge es produeix al llarg del concentració gradient mitjançant diversos sistemes de transport. Intestinal absorció d'aminoàcids és gairebé complet, gairebé al 100%. Aminoàcids essencials, com ara la isoleucina, leucina, valina i metionina, s'absorbeixen molt més ràpidament que aminoàcids no essencials. La descomposició de proteïnes dietètiques i endògenes en productes de talla més petits no només és important per a la captació de pèptids i aminoàcids en enteròcits, sinó que també serveix per resoldre la naturalesa estranya de la molècula de proteïna i evitar reaccions immunològiques.
Degradació de proteïnes
La isoleucina i altres aminoàcids es poden metabolitzar i degradar en tots els teixits de l’organisme, alliberant NH3 en principi en totes les cèl·lules i òrgans. Amoníac permet la síntesi deaminoàcids essencials, purines, porfirines, proteïnes plasmàtiques i proteïnes de defensa de la infecció. Com que el NH3 en forma lliure és neurotòxic fins i tot en quantitats molt petites, s’ha de fixar i excretar. La fixació es produeix mitjançant glutamat reacció deshidrogenasa. En aquest procés, el Amoníac alliberat als teixits extrahepàtics es transfereix a alfa-cetoglutarat, cosa que resulta glutamat.La transferència d’un segon grup amino a glutamat condueix a la formació de glutamina. El procés de glutamina la síntesi serveix per a la fase preliminar Amoníac desintoxicació. Glutamina, que es forma principalment a la cervell, transporta el NH3 lligat i per tant inofensiu al fetge. Altres formes de transport d 'amoníac cap al fetge són àcid aspàrtic i alanina. Aquest darrer aminoàcid es forma mitjançant la unió de l'amoníac a piruvat als músculs. Al fetge, l’amoníac s’allibera de glutamina, glutamat, alanina i aspartat. El NH3 s’introdueix ara en els hepatòcits (cèl·lules hepàtiques) per finalitzar desintoxicació amb l'ajut de carbamil-fosfat sintetasa a urea biosíntesi. Dos amoníac molècules formen una molècula de urea, que s’excreta pels ronyons per l’orina. Mitjançant la formació de ureaEs poden eliminar 1-2 mols d'amoníac diàriament. L'extensió de la síntesi d'urea està subjecta a la influència de dieta, especialment la ingesta de proteïnes quant a quantitat i qualitat biològica. En una mitjana dieta, la quantitat d’urea en orina diària oscil·la entre els 30 grams. Les persones amb alteració de la funció renal no poden excretar l'excés d'urea a través de la ronyó. Les persones afectades haurien de seguir una dieta baixa en proteïnes per evitar un augment de la producció i l'acumulació d'urea a la ronyó a causa de la degradació dels aminoàcids.
